酶促反应动力学中kcat/kM的应用

Kcat/Km不仅可用来衡量酶对底物专一性，还可用于检验酶催化反应是否达到恒态或平衡态

生理条件下S << Km， Vmax = kcat [E]
代入米氏方程 v = kcat [E] [S] / Km + [S] = kcat [E] [S] / Km得出：v = kcat / Km[E][S]
kcat / Km为[E]和[S]反应形成产物的表观二级速度常数，单位：L/mol s。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率
kcat / Km大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。

酶促反应
酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，即具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。