如题所述
第1个回答 推荐于2017-09-12
Kcat/Km不仅可用来衡量酶对底物专一性,还可用于检验酶催化反应是否达到恒态或平衡态
生理条件下S << Km, Vmax = kcat [E]
代入米氏方程 v = kcat [E] [S] / Km + [S] = kcat [E] [S] / Km得出:v = kcat / Km[E][S]
kcat / Km为[E]和[S]反应形成产物的表观二级速度常数,单位:L/mol s。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率
kcat / Km大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。
生理条件下S << Km, Vmax = kcat [E]
代入米氏方程 v = kcat [E] [S] / Km + [S] = kcat [E] [S] / Km得出:v = kcat / Km[E][S]
kcat / Km为[E]和[S]反应形成产物的表观二级速度常数,单位:L/mol s。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率
kcat / Km大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。
第2个回答 2007-07-05
酶促反应
酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样,只催化热力学允许的化学反应;可以加快化学反应的速度,而不改变反应的平衡点,既不改变反应的平衡常数;作用机理都是降低反应的活化能;在反应前后,酶没有质和量的改变,且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。
酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样,只催化热力学允许的化学反应;可以加快化学反应的速度,而不改变反应的平衡点,既不改变反应的平衡常数;作用机理都是降低反应的活化能;在反应前后,酶没有质和量的改变,且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。