蛋白质和方酵母能适应变化环境，二者有何作用？是如何合作的？

蛋白质作为生命活动的主要承担者，其功能一直是科研活动中备受关注的明星。蛋白质通常不是“单独”存在的，大部分功能性蛋白质会与其他蛋白质相互作用，共同控制生命进程。那么，你对蛋白质相互作用技术了解多少？共免疫沉淀(COIP)技术利用抗原与抗体特异性免疫结合的原理，在细胞裂解液中加入特异性抗体，沉淀抗原和与抗原结合的蛋白质。免疫复合物可以通过蛋白质印迹验证抗原与其他蛋白质的相互作用，也可以通过质谱检测抗原的结合蛋白成员。

下拉技术使用固定的、标记的诱饵蛋白或标记蛋白(生物素、聚组氨酸或谷胱甘肽转移酶)从细胞裂解物中捕获与其相互作用的蛋白。下拉技术可用于确定已知蛋白质与捕获的蛋白质或纯化的相关蛋白质之间的相互作用关系，并且可以从体外递送或翻译系统中检测蛋白质相互作用关系。COIP检测到的蛋白质相互作用可能是由第三种蛋白质作为桥梁建立的。相比之下，下拉技术可以用来检测蛋白质之间的直接相互作用。

但下拉需要先纯化诱饵蛋白的原核表达，再与目的蛋白溶液孵育，不能像COIP那样模拟细胞内的自然相互作用环境。双分子荧光互补技术是指将荧光蛋白多肽链在一些非保守氨基酸上切割，形成两个非荧光的N端和C端多肽片段。这两个荧光蛋白片段分别连接到一对可以相互作用的靶蛋白上。当两种融合蛋白在细胞内共表达或体外混合时，由于靶蛋白的相互作用，荧光蛋白的两个片段在空间上相互靠近，相互补充，从而重构出具有活性的完整荧光蛋白分子，从而产生荧光。可视化是BiFC技术的最大特点。