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分离纯化酶蛋白的方法
唾液淀粉
酶
的表达,提取及
纯化的
层析谱图怎么分析
答:
例如利用金属离子柱或亲和标签等。凝胶过滤层析则可以根据唾液淀粉酶的分子大小进行
分离纯化
。4、层析谱图分析:通过层析谱图可以判断唾液淀粉酶纯度和活性。一般可以使用紫外光谱检测唾液淀粉酶在不同波长下的吸光度,进而计算
蛋白质的
浓度。此外,还可以使用酶活测定
方法
来检测唾液淀粉
酶
的活性。
DNA与
蛋白质
相互作用的研究
方法
有哪些
答:
拉下实验又叫做
蛋白质
体外结合实验(binding assay in vitro),是一种在试管中检测蛋白质之间相互作用
的方法
。其基本原理是将某种小肽(例如生物素、6-His标签以及谷胱甘肽转移酶等)的编码基因与诱饵
蛋白的
编码基因重组,表达为融合蛋白。
分离纯化
融合蛋白并与磁珠结合,使之固相化之后,再与表达目的蛋白的细胞提取物混合...
如何防止
酶
在
分离纯化
过程中发生变性失活?
答:
一般的说,凡是用以预防
蛋白质
变性的措施通常也都适用于
酶的分离纯化
工作:除了少数例外,所有操作都应在低温条件进行,尤其在有机溶剂存在的情况下更应特别小心;大多数酶在pH<4或pH>10的情况下不稳定,故必须控制整个系统不要过酸过碱,同时要避免在调整pH时产生局部酸碱过量的现象;酶和其他蛋白质一...
酶分离纯化
与
蛋白质分离纯化
的区别
答:
酶
是有一些特殊作用的
蛋白
,在
纯化
过程中最关注的是活性和回收率,尽量两者都要高。有些蛋白可以通过变性后再复性,酶是比较复杂的蛋白,所以这个过程基本不合适。具体物质具体分析。可以技术交流。Q1454596160
如何
分离纯化
土壤中产
蛋白酶的
菌株
答:
先将土壤做成糊状,然后析出液体,将液体先培养,然后将液体划线培养,可分出很多菌体,然后制造含
蛋白质的
培养基,把不同的菌株分别涂布到培养基上,看蛋白质的是否减少,减少的即为产
蛋白酶
的菌株.希望对你有用!
核酸
分离
时为什么要除去小分子物质和脂类物质
答:
1、细胞裂解:核酸必须从细胞或其他生物物质中释放出来。细胞裂解可通过机械作用、化学作用、酶作用等
方法
实现。2、酶处理:在核酸提取过程中,可通过加入适当的酶使不需要的物质降解,以利于核酸的
分离
与
纯化
。如在裂解液中加入
蛋白酶
(蛋白酶K或链
酶蛋白
酶)可以降解
蛋白质
,灭活核酸酶(DNase和RNase),...
在
纯化
某个
蛋白质的
过程中
答:
1.针对目标蛋白制作抗体,western杂交验证,如果小分子量的蛋白也能够杂交出条带,则可能是目标蛋白部分降解的产物.2.对目标蛋白和小分子量的蛋白采用同一种内切
蛋白酶
进行消化,然后电泳分析肽谱是否存在一致的条带.3.也可以对两个蛋白分别进行末端测序,分析序列是否存在一致....
蛋白质
工程主要有哪些研究手段?
答:
一般认为蛋白质工程就是通过基因重组技术改变或设计合成具有特定生物功能的蛋白质。实际上蛋白质工程包括
蛋白质的分离纯化
,蛋白质结构和功能的分析、设计和预测,通过基因重组或其它手段改造或创造蛋白质。从广义上来说,蛋白质工程是通过物理、化学、生物和基因重组等技术改造蛋白质或设计合成具有特定功能的新蛋白质。[...
请问不用
蛋白酶
K 能够提取基因组DNA 吗?
答:
可以,有人用胰
蛋白酶
也做出了同样的效果,还有某些实验室不用蛋白酶K,而单纯依靠酚抽提去除
蛋白质
,酚能使蛋白质变性,而且能将变性的蛋白质溶解在其中。氯仿也是一种有效的蛋白质变性剂,且能促进两相的分离。DNA上清液再加氯仿抽提后用乙醇沉淀
分离纯化
DNA。还有直接用煮沸法提取的!
溶菌
酶
与细菌
蛋白
混合在一起,可以
分离纯化
吗
答:
以蛋清为原料,在pH6.5条件下用弱酸性阳离子交换树脂732吸附后,再用硫酸铵洗脱,经透析后得到溶菌
酶
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